79. Біохiмія м’язової тканини. Енергопостачаючі процеси м’язового скорочення.

М’язи (> 40% маси тіла) – молекулярна система, що трансформує хімічну енергію АТФ у механічну енергію скорочення та руху.

Властивості м’язів

• Збудливість

• Скоротливість

• Провідність

Функції м’язів

• підтримка положення тіла

• рух

• кровообіг

• дихання

• моторика ШКТ

• сечовиділення

Типи м’язової тканини: cкелетні м’язи, гладенькі м’язи, серцевий м’яз

Міоцит з сарколеми(електрично-збудлива плазматична мембрана), саркоплазми,міофібрили, саркосоми( скоротлива система).

Саркомер - функціональна одиниця міофібрили

А-диски – анізотропні, темні

•Тонкі (актинові) та товсті

(міозинові) нитки.

•Подвійне променезаломлення.

•При скороченні не змінюють

розмір

І-диски – ізотропні, світлі

•Лише актинові нитки.

•Діляться на дві частини Z-лінією

•Не мають подвійного

променезаломлення.

•При скороченні зникають -

“ковзання актину вздовж міозину”

• Н-зона – центральна зона А-диску

• Містить лише міозин

• Менша оптична щільність

Хімічний склад м’язів: сухий залишок: білки 1)нерозчинні:міофібрилярні, білки строми; 2) розчинні:білки саркоплазми, ліпіди,вуглеводи; Н2О, екстрактивні речовини, мінеральні речовини

Білки м’язів:

1)Саркоплазматичні:міоген:ферменти -глікогенфосфорилаза,ферменти гліколізу,КФК, аденілаткіназа,Міоглобін,Міоальбумін,

2)Міофібрилярні:А. Скоротливі:• міозин, актин, актоміозин

Б. Регуляторні:• Тропоніновий комплекс (тропоніни І, C, Т);• Тропоміозин

α-актинін – компонент Z-лінії саркомерів

Білки строми: колаген, еластин,нейрокератин

Міозин (54%) – основа товстих ниток

• 2 важких ланцюги (2 α-спіралі ), на N-кінці – глобулярна голівка

• 4 легких ланцюги

Функції :

• Структурна: утворюють міозинову нитку (≈ 400 молекул міозину

“хвіст у хвіст”)

• Каталітична: головка міозину має АТФ-азний центр, який

приєднує та розщеплює АТФ

• Контактна: головка міозину має центр для з’єднання з актином

Білки тонких ниток

Актин (25%):G-актин(глобулярний,d=5 нм)F-актин –фібрилярний(полімер Gактину),сполучений з тропоміозином та тропонінами Тропоміозин –паличкоподібні молекули з 2 ланцюгів (α та β).Розміщується між 2 ланцюгамиF-актину (1 мол. контактує з 7 мол. G-актину)

Тропоніновий комплекс:

ТnТ – взаємодіє з тропоміозином

ТnІ – взаємодіє з актином (блокує його зв’язування з голівкою міозину)

ТnС – Са-зв’язуючий білок (по типу кальмодуліну)

Екстрактивні речовини м’язів:1)азотвмісні АТФ, АДФ, АМФ, креатин, креатинін,креатинфосфат,карнітин, –дипептиди (↑ частоту м’язових скорочень, активують роботу іонних насосів, ↑ АТФ-азну активність міозину,антиоксиданти), амінокислоти (глу, глн, ала та ін.),NH3,сечова кислота,сечовина

2)Безазотисті:Вуглеводи: глікоген,глюкоза,метаболіти - ПВК, лактат та ін.,ліпіди:фосфоліпіди,тригліцериди,холестерин,жирні кислоти,мінеральні речовини

Джерела АТФ у м’язах

Субстрати: глікоген, глюкоза, жирні кислоти, кетонові тіла

Енергопостачаючі процеси:

 Перші 2-3 сек - клітинні запаси АТФ

 3-20 сек - креатинфосфокіназна реакція (КФК):

креатинфосфат + АДФ → АТФ + креатин

 Короткотривала робота – анаеробний гліколіз, глікогеноліз:

глюкоза → лактат (2АТФ)

 Помірна тривалість роботи – аеробний гліколіз:

глюкоза → СО2+ Н2О (36-38 АТФ)

 Тривала робота – окиснення жирних кислот

Жирна кислота → СО2+ Н2О (> 130 АТФ)

 В “екстремальних” умовах - міокіназний (аденілаткіназний) шлях:

2 АДФ → АТФ + АМФ

Актин приєднується до голівки міозину → «місток»

• Відщеплення АДФ і Фн від міозину → нахил голівки на 45о відносно актину

• Приєднання нової АТФ до голівки міозину →відщеплення АТФ-міозину від актину →

• Ковзання ниток “актин- міозин” на 1 крок

• приєднання іншої голівки міозину до нового актинового центру

 

 

За нестачі АТФ місток між актином і міозином не розщеплюється → контрактура м’язів.

Червоні м’язи (“м’язи-марафонці”): багато міоглобіну,багато мітохондрій,аеробне окиснення глюкози, невисока АТФ-азна активність міозину,скорочуються повільно,тривало, без втоми

Білі м’язи (“м’язи-спринтери”):мало міоглобіну,мало мітохондрій,багато глікогену,анаеробний глікогеноліз, скорочуються швидко,швидко втомлюються

Гладенькі м’язи:повільні (швидкість скорочень в 100-1000 разів менша, ніж у смугастих),Са2+ надходить в саркоплазму з міжклітинного простору і зв’язується з кальмодуліном,комплекс “4 Са2+- кальмодулін” активує кіназу легких ланцюгів міозину (ККЛ), яка фосфорилує міозин

Міозин-АТФ взаємодіє з актином і запускається цикл скорочення

Міокард

·         подібний до червоних смугастих м’язів

·         аеробний енергетичний обмін

·         головний субстрат – жирні кислоти

·         після їжі та при фіз. навантаженні - глюкоза та лактат

·         Са2+ надходить з екстрацелюлярного простору

·         Висока активність КФК-МВ -

- швидке реагування на нестачу АТФ,

- доставка АТФ від мітохондрій до міофібрил