6. Типи інгібірування ферментів: зворотнє (конкурентне, неконкурентне) та незворотнє інгібування.

Інгібування ферментів - пригнічення активності ферментів шляхом зв’язування з певними речовинами (інгібіторами). В залежності від міцності зв’язування з субстратом розрізняють:
- незворотні інгібітори (утворюють міцні ковалентні зв’язки)
- зворотні інгібітори (неміцні, нековалентні зв’язки)


1.Зворотнє конкурентне (ксантиноксидаза)

підвищує KM, але не впливає на Vmax

 

Інгібітор (I) не має структурної подібності з субстратом (S), тобто спорідненості до активного центру ферменту, тому зв’язування інгібітору з ферментом часто відбувається не в активному центрі, а в іншому місці молекули субстрату. При цьому може утворюватися потрійний комплекс ESI. Усунути неконкурентне інгібування високими концентраціями субстрату неможливо, для цього потрібні речовини, що зв’язують інгібітор. 2.Зворотнє неконкурентне

зменшує Vmax, але не впливає на спорідненність ферменту із субстратом.

*Алостеричне інгібування ( належить до неконкурентного) часто здійснюється за механізмом оборотного негативного зв’язку.

 

*/ Іноді при тривалій дії неконкурентного інгібітору та утворенні міцних зв’язків із ферментом таке інгібування стає незворотним/*

3.Незворотні інгібування

E–SH + ICH2–CO–NH2⇝ E–S–CH2–CO–NH2 + HI
Клітинні отрути.
Ціаніди, йони важких металів, інгібітори холінестерази.