4.Механізми дії ферментів(залежність швидкості реакції від концентрації субстрату, pH та температури).

Залежність швидкості реакції від концентрації ферменту та субстрату. Швидкість ферментативної реакції буде прямо пропорційно залежати від концентрації ферменту, а саме: V = k [E], тобто збільшення в клітині рівня певного ферментного білка повинно супроводжуватися зростанням швидкості реакції, що каталізується цим ферментом.

 

При низьких концентраціях субстрату швидкість реакції прямо пропорційна його концентрації (реакція першого порядку), а при високих концентраціях досягається ефект насичення.

 

Залежність швидкості реакції від рН та температури. Кожен фермент має свій рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна. Більшість внутрішньоклітинних та тканинних ферментів організму людини найактивніші в нейтральному, слаболужному або слабокислому середовищі (зазвичай у межах рН між 5,0 та 9,0). Ферментами з оптимумами при екстремальних значеннях рН є пепсин (рН = 1-2) і аргіназа (рН = 10-11).

 

Вплив температури на активність ферментів. Ферменти, відповідно до своєї білкової природи, є термочутливими та термолабільними утвореннями:

 

- зростання температури до оптимальних значень (для більшості ферментів - у межах 37-40 °С) супроводжується збільшенням швидкості ферментативної реакції;

 

- при збільшенні температури вище оптимального значення швидкість ферментативної реакції різко зменшується за рахунок конформаційних (денатураційних) змін у структурі ферментного білка.